Leucin-Aminopeptidase-Assay-Kit

Leucin-Aminopeptidase (LAMA) ist eine Mischung aus Peptiden und gilt als einer der stärksten verfügbaren natürlichen Wettbewerbsmodulatoren. Es ist in der Lage, die Wirkung mehrerer Aminoxidasen zu blockieren und so die Aktivität des Enzyms/der Enzyme wirksam zu reduzieren. Leucin ist eine bekannte Aminosäure, die eine wichtige Rolle bei der Proteinsynthese spielt. Leucin wirkt als Inhibitor der Cystin-Amin-Oxidase (CAAO) und verhindert so den Abbau der Nukleotide in der DNA als ergänzende Aktivität zur Desaminierung mehrerer Chemikalien. Es wurde auch festgestellt, dass Leucin ein starker Aktivator der Peroxylase ist und einer der Vorläufer der glykosylierten Proteine ​​ist. Es wurde auch festgestellt, dass Leucin Anti-Aminosäuren-Aktivitäten hat und als Nahrungsergänzungsmittel verwendet wird.

Leucin-Aminopeptidase (LAMA) ist eine wichtige Verbindung für viele Forschungsstudien in der Neurochemie. Es wurde festgestellt, dass die LAMA-Inhibitoren bei neurodegenerativen Erkrankungen wie Schlaganfall, Huntington-Krankheit, Aufmerksamkeitsdefizitstörung (ADS) und Demenz wirksam sind, da sie die Aktivität glykosylierter Signalwege wirksam hemmen. Leucin schützt die Synapsen vor übermäßiger Stimulation, verhindert die Degeneration von Dendriten im Gehirn, verhindert die Bildung von Neurotubuli und verhindert die Ansammlung von Acetylcholin in Neuronen. Es wird angenommen, dass Leucin die Neurotransmission und die synaptische Plastizität verbessert. Das Leucinmolekül fungiert auch als Insulinrezeptorsubstrat und wurde bei Diabetes und Fettleibigkeit untersucht. Leucin wurde auch bei der Behandlung der Parkinson-Krankheit eingesetzt und es wird angenommen, dass diese Aminosäure möglicherweise einige der mit dieser Krankheit verbundenen kognitiven Defizite beheben kann.

Leucin kann durch das Pankreasenzym Insulin hydrolysiert werden, was zur Produktion von Insulin führt. Leucinmoleküle verbinden sich dann mit Glucose. Das Glukosemolekül bindet sich dann an den Leucinrezeptor auf der Oberfläche der Nervenzelle und leitet einen Prozess ein, der „Phosphorylierung“ genannt wird. Phosphorylierung ist eine komplexe Reaktion, bei der Glucosemoleküle an den Leucinrezeptor gebunden werden. Dadurch kann eine größere Menge Glukose zu den Zellen transportiert werden und diese wiederum mit Energie versorgt werden. Leucin ist der wichtigste chemische Neurotransmitter im Zentralnervensystem und an Prozessen wie Lernen und Gedächtnis, Augenbewegungen, Muskelkoordination, Muskelkraft, Immunität, Blutdruckregulierung und Hautalterung beteiligt.

Für die Analyse von Peptiden und anderen Proteinmolekülen mit Aminosäureresten gibt es viele verschiedene Möglichkeiten. Eine Methode umfasst die Verwendung von Fluoreszenzsonden, die auf das Vorhandensein von Leucinaminopeptidase empfindlich reagieren. Das Vorhandensein dieser Verbindung in der Proteinprobe nach visueller Untersuchung zeigt den Grad der Hydrolyse an. Unterschiedliche Konzentrationen der Leucin-Aminopeptidase haben unterschiedliche Konsequenzen. Beispielsweise führen hohe Konzentrationen dieser Substanz zu einem viel ausgeprägteren visuellen Effekt als niedrige Konzentrationen.

Die Hauptaufgabe der Leucin-Aminopeptidase besteht darin, die Doppelbindung zwischen zwei Aminosäuren, L-Glutaminsäure und L-Lysin, aufzubrechen. Diese beiden Proteine ​​sind für die Funktion der Muskelzellen unerlässlich. Die L-Glutaminsäure ist wichtig für die Bildung von Kollagen, während das L-Lysin für die Synthese von Proteinen wie der Nukleinsäure essentiell ist. Wenn der Spiegel dieser beiden Aminosäuren ungewöhnlich niedrig ist, kann dies zu schweren und manchmal lebensbedrohlichen Erkrankungen führen.

Die für diese Analyse primär verwendete Blot-Verbindung ist das N-Phenyl-Taurin-Derivat der Leucin-Aminopeptidase. Dieses besondere Derivat bindet an die Membran der Darmepithelzellen und setzt das AMP von der Bindungsstelle frei. Das Leucin-AMP wird dann anhand der Aufnahmekapazität der Membran bei einem bestimmten pH-Wert nachgewiesen. Diese spezielle Art von Tests eignet sich ideal zur Bestimmung der Wirksamkeit therapeutischer Interventionen und zur Festlegung der Dosierungshöhe.

Es gibt verschiedene Methoden zur Messung der katalytischen Aktivität des Enzyms. Eine dieser Methoden beinhaltet die Verwendung eines Substrats, das zum Enzym komplementär ist. Das Vorhandensein eines komplementären Substrats verändert die Geschwindigkeit, mit der das Enzym die Reaktion katalysieren kann. Diese Art von Methode wird typischerweise bei nicht-essentiellen Blotmolekülen durchgeführt, da die Anwesenheit eines Moleküls, das eine bestimmte Energiequelle benötigt, die Gesamtwirksamkeit des Moleküls verringert. Eine andere Methode zur Messung der Aminopeptidase-Aktivität nutzt Mikroorganismen, die in Reagenzgläsern wachsen. Diese Zellen wachsen und teilen sich, um eine Kultur zu bilden, und die Geschwindigkeit, mit der sie sich vermehren, kann dann gemessen werden.

Die Leucinpeptide in den Aminopeptidasen stellen den energetischen Mechanismus bereit, mit dem die Enzyme die Reaktion katalysieren können. Aminosäuren werden durch eine Peptidbindung zusammengehalten. Dies liegt daran, dass Aminosäuren entweder direkt aus Proteinen oder aus anderen chemischen Verbindungen stammen können, für deren Bildung eine Energiequelle erforderlich ist. Eine Peptidbindung ermöglicht es einer oder mehreren Aminosäuren, als ein einziges Teil eines Moleküls zu fungieren, was zu einer viel höheren Geschwindigkeit der molekularen Bewegung führt, als dies möglich wäre, wenn die chemischen Komponenten getrennt wären. Die Leucin-Aminopeptidasen werden daher für vielfältige diagnostische und therapeutische Tests eingesetzt.

Originalprodukte unter https://www.zjkangte.com/product/liver-function/lap-leucine-aminopeptidase-assay-kit-continuous-monitoring-method.html